โครงสร้างโปรตีนถูกสร้างขึ้นอย่างไร

ชีววิทยาสมัยใหม่ได้เจาะลึกลงไปในส่วนลึกของเซลล์นั่นคือ“ อิฐ” ของสิ่งมีชีวิต เซลล์ที่มีชีวิตปรากฏต่อนักวิทยาศาสตร์ว่าเป็นการผสมผสานที่กลมกลืนกันของโครงสร้างที่เรียบง่ายกว่าเช่นเยื่อหุ้มท่อแกรนูลการก่อตัวเป็นเส้นใยซึ่งประกอบด้วยโมเลกุลที่ได้รับคำสั่งซึ่งเชื่อมต่อกัน

การศึกษาโครงสร้างทางชีววิทยาองค์ประกอบและการจัดระดับโมเลกุลกิจกรรมเฉพาะของพวกมันได้กลายเป็นเรื่องของอณูชีววิทยา

ความสำเร็จของสิ่งหลังนี้เกี่ยวข้องกับการถอดรหัสโครงสร้างของกรดนิวคลีอิกและลักษณะของข้อมูลทางพันธุกรรมเป็นหลัก โมเลกุลของกรดนิวคลีอิกเป็นลำดับเชิงเส้นของนิวคลีโอไทด์ 4 ชนิดที่เรียงกันตามลำดับที่ซับซ้อน แต่กำหนดไว้อย่างเคร่งครัดซึ่งสามารถเปรียบเทียบได้กับการจัดเรียงตัวอักษรตามปกติในข้อความที่มีความหมาย เช่นเดียวกับข้อความที่มีข้อความข้อมูลบางอย่างลำดับของนิวคลีโอไทด์ในโมเลกุลของกรดนิวคลีอิกจะมีข้อมูลเกี่ยวกับโครงสร้างแต่ละส่วนของโปรตีนที่จะสร้างขึ้นในกระบวนการสร้างสิ่งมีชีวิต

โมเลกุลของโปรตีนยังเป็นลำดับเชิงเส้นขององค์ประกอบโครงสร้าง แต่ไม่ใช่นิวคลีโอไทด์ แต่เป็นกรดอะมิโนยี่สิบชนิด การรวมกันของนิวคลีโอไทด์สามตัวในโมเลกุลของกรดนิวคลีอิก (รหัสพันธุกรรม) กำหนดไว้ล่วงหน้าว่าจะรวมกรดอะมิโนอย่างใดอย่างหนึ่งจากกรดอะมิโนทั้งยี่สิบชนิดไว้ล่วงหน้า ลำดับของแฝดนิวคลีโอไทด์กำหนดลำดับที่แน่นอนของกรดอะมิโนในโมเลกุลโปรตีนสังเคราะห์

จากการเปรียบเทียบข้อมูลทางพันธุกรรมที่เป็นที่ยอมรับโดยทั่วไปกับข้อความที่เป็นลายลักษณ์อักษรเราสามารถพูดได้ว่าในระหว่างการสังเคราะห์โปรตีนข้อความที่เขียนด้วยภาษานิวคลีโอไทด์จะถูกแปลเป็นภาษาของกรดอะมิโน ข้อมูลที่มีอยู่ในข้อความกรดอะมิโนของโปรตีนชนิดใดชนิดหนึ่งนั่นคือองค์ประกอบและลำดับของกรดอะมิโนที่มีอยู่โดยธรรมชาติเพียงอย่างเดียว - กำหนดรูปร่างและการจัดระเบียบภายในที่ดี - การจัดลำดับเชิงพื้นที่ขององค์ประกอบโครงสร้างที่มีทางชีวภาพบางอย่าง ฟังก์ชั่นขึ้นอยู่ หากการสั่งซื้อนี้ถูกรบกวนเช่นโปรตีนเอนไซม์จะสูญเสียความสามารถในการเร่งปฏิกิริยาในร่างกาย

การศึกษาแสดงให้เห็นว่าการทำงานบางอย่างของโปรตีนดำเนินการโดยตรงโดยการเชื่อมโยงของกลุ่มเคมีที่อยู่ในบางภูมิภาคของโมเลกุลโปรตีนที่ได้รับคำสั่ง - ศูนย์การทำงานเฉพาะ เมื่อคำสั่งหยุดชะงัก - ตัวอย่างเช่นโมเลกุลของโปรตีนละลาย - จากนั้นการรวมกันของกลุ่มเคมีจะได้รับโอกาสในการเปลี่ยนแปลงการจัดเรียงร่วมกันการกระจายและศูนย์การทำงานจะหยุดลง

ดังนั้นการแปลภาษานิวคลีโอไทด์เป็นภาษาของกรดอะมิโนจึงไม่ใช่แค่การแปล ตัวอักษรกรดอะมิโนมีเนื้อหาทางเคมีฟิสิกส์เข้มข้นกว่านิวคลีโอไทด์มาก และโดยทั่วไปข้อมูลที่นำโดยโมเลกุลของโปรตีนนั้นแตกต่างจากข้อมูลของนิวคลีโอไทด์โดยพื้นฐานเนื่องจากยังกำหนดความจำเพาะของโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีนและหน้าที่ทางชีววิทยาที่ละเอียดที่สุด

อีกหนึ่งการเปรียบเทียบสามารถทำได้จากสาขาเทคนิค ข้อมูลที่มีอยู่ในกรดนิวคลีอิกเป็นเหมือนพิมพ์เขียวที่ผลิตและประกอบชิ้นส่วนตามลำดับเฉพาะ โมเลกุลของโปรตีนเป็นกลไกที่ประกอบขึ้นและข้อมูลที่มีอยู่ในลำดับของกรดอะมิโนเป็นโปรแกรมของกลไกนั้นเอง

ในเซลล์ของสิ่งมีชีวิตโปรตีนส่วนใหญ่ไม่ได้ทำงานในสถานะอิสระ แต่เป็นส่วนประกอบของโครงสร้างที่ซับซ้อน - ระบบที่สมดุลและมีการควบคุมซึ่งโปรตีนแต่ละชนิดมีที่ที่แน่นอนและมีส่วนแบ่งบางอย่างในการทำงานทางสรีรวิทยาโดยรวม การสร้างโครงสร้างเซลล์ที่ซับซ้อนเป็นการเปลี่ยนวิภาษวิธีจากสาขาเคมี (ซึ่งควรรวมถึงการทำงานของโมเลกุลโปรตีนแต่ละตัว) ไปสู่สาขาชีววิทยา

โครงสร้างทางชีววิทยาที่ซับซ้อนนอกเหนือจากโปรตีนแล้วยังมีลิพิดคาร์โบไฮเดรตและสารอื่น ๆอย่างไรก็ตามในการสร้างโครงสร้างภายในเซลล์ที่ซับซ้อนบทบาทของสารเหล่านี้ไม่ใช่สารสำคัญ

โดยธรรมชาติของโครงสร้างทางเคมีคาร์โบไฮเดรตและไขมันไม่สามารถมีข้อมูลจำนวนมากที่จำเป็นสำหรับการก่อสร้างดังกล่าวได้ บทบาทที่สำคัญที่สุดคือโปรตีนที่เฉพาะเจาะจง

ดังนั้นชีววิทยาระดับโมเลกุลในปัจจุบันจึงยืนยันและให้รายละเอียดเกี่ยวกับตำแหน่งที่รู้จักกันดีของ F. Engels เกี่ยวกับโปรตีนเป็นพื้นฐานของชีวิต ในโปรตีนซึ่งโมเลกุลที่มีความหลากหลายไม่สิ้นสุดถูกสร้างขึ้นจากองค์ประกอบโครงสร้างที่มีคุณสมบัติแตกต่างกันมากซึ่งความแม่นยำขององค์กรที่ไม่เหมือนใครถูกรวมเข้ากับความยืดหยุ่นและความเป็นพลาสติกธรรมชาติได้ค้นพบวัสดุพิเศษที่ทำให้สามารถสร้างรูปแบบการเคลื่อนที่ทางชีวภาพที่สูงขึ้นได้ ของเรื่อง.
การจัดโครงสร้างโมเลกุลที่เข้มงวดของโครงสร้างทางชีววิทยานั้นพิจารณาจากลักษณะเฉพาะของปฏิสัมพันธ์ของโปรตีนเป็นหลัก โมเลกุลของพวกมันเชื่อมต่อกันแบบคัดเลือก: แต่ละตัวมีเพื่อนบ้านที่กำหนดไว้ สิ่งเหล่านี้อาจเป็นโมเลกุลที่เหมือนหรือต่างจากโมเลกุลนี้ก็ได้ แต่ในกรณีใดเพื่อนบ้านถูก "โปรแกรม" ตั้งค่าและไม่สามารถเป็นอย่างอื่นได้ ความถูกต้องขององค์กรได้รับความเสียหายมากขึ้นเนื่องจากข้อเท็จจริงที่ว่าโปรตีนที่ไม่เหมือนกันในการกำหนดค่าเชิงพื้นที่ที่มีกลุ่มทางเคมีที่อยู่ต่างกันจะเชื่อมต่อกันในลักษณะที่มุ่งเน้น: ไม่ใช่แบบสุ่ม แต่เฉพาะในบางพื้นที่ของพื้นผิวเท่านั้น พื้นที่สัมผัสเหล่านี้มีโครงสร้างทางเคมีเพื่อให้การคัดเลือกพันธะที่เชื่อถือได้และปราศจากข้อผิดพลาด เรียกว่าพื้นที่ติดต่อเฉพาะหรือศูนย์เฉพาะ

การปรากฏตัวของศูนย์เฉพาะเป็นคุณสมบัติทั่วไปของโปรตีนที่ทำหน้าที่ทางชีววิทยาเฉพาะทาง สิ่งเหล่านี้คือ "อวัยวะทำงาน" ของโมเลกุลโปรตีน เนื่องจากศูนย์เฉพาะพิเศษโปรตีนเอนไซม์เลือกจับสารได้ตัวเร่งปฏิกิริยาของการเปลี่ยนแปลงทางเคมีซึ่ง ได้แก่ โปรตีนต้านพิษสารพิษจับ ฯลฯ

ระบบของปฏิสัมพันธ์ถูกจัดระเบียบระหว่างกลุ่มทางเคมีของศูนย์กลางเฉพาะและโมเลกุลของพันธมิตรเมื่อพวกเขาสัมผัสกัน ซึ่งรวมถึงแรงดึงดูดไฟฟ้าสถิตอย่างแรกระหว่างกลุ่มที่มีประจุไฟฟ้าตรงข้าม ประการที่สองพันธะไฮโดรเจนที่เรียกว่าระหว่างกลุ่มขั้วไฟฟ้า และสุดท้ายที่สามพันธะ "ไม่ชอบน้ำ" - ปฏิสัมพันธ์ระหว่างกลุ่มที่ไม่มีขั้ว (กลุ่มที่ขับไล่ด้วยน้ำ) ตามกฎแล้วพันธะเคมีที่เสถียรจะไม่เกิดขึ้นที่นี่เนื่องจากปฏิสัมพันธ์ที่ระบุไว้แต่ละรายการค่อนข้างอ่อนแอ แต่โดยรวมแล้วระบบของศูนย์กลางเฉพาะให้ความแข็งแรงเพียงพอสำหรับการเชื่อมต่อของโมเลกุล

การคัดเลือกที่กล่าวถึงข้างต้นของการกระทำของศูนย์เฉพาะนั้นเกิดขึ้นได้เนื่องจากความสอดคล้องกันในองค์ประกอบและการจัดวางกลุ่มเคมีที่อยู่ตรงกลางและในโมเลกุลของพันธมิตร - สิ่งที่เรียกว่า complementarity การแทนที่หรือการเคลื่อนไหวของกลุ่มใด ๆ หมายถึงการละเมิดส่วนเสริม™ นอกจากนี้ยังเป็นที่ชัดเจนว่าศูนย์กลางที่เฉพาะเจาะจงไม่ได้เป็นเพียงกลไกการทำงานเท่านั้น แต่ยังเป็นตัวเลขที่ช่วยให้โมเลกุลของโปรตีน "จดจำ" คู่ของมันในโมเลกุลอื่น ๆ ได้อีกด้วย

แนวคิดของศูนย์เฉพาะสะท้อนให้เห็นเพียงลักษณะทั่วไปของกลไกการทำงานที่มีอยู่ในโปรตีน หน้าที่เฉพาะของโปรตีนโครงสร้างและปฏิกิริยาของศูนย์เฉพาะของพวกมันยังคงเป็นพื้นที่ของวิทยาศาสตร์ที่เกือบทุกอย่างยังคงต้องทำ นอกจากนี้ยังใช้กับกระบวนการก่อตัวของโครงสร้างทางชีววิทยาเหนือโมเลกุล

โครงสร้างทางชีววิทยาบางอย่างมีความซับซ้อนมาก ตัวอย่างเช่นเมมเบรนที่มีเอนไซม์คอมเพล็กซ์ * การประกอบโครงสร้างดังกล่าวดำเนินการดังที่ข้อมูลของการศึกษาอื่น ๆ แสดงโดยระบบขนาดใหญ่ที่มีส่วนประกอบของโปรตีนจำนวนมากการมีส่วนร่วมของโปรตีนจำนวนมากในงานนี้เห็นได้ชัดว่าเป็นเพียงทางอ้อม - พวกเขามีส่วนร่วมในกระบวนการสร้างโครงสร้างเท่านั้น แต่ไม่รวมอยู่ในองค์ประกอบของมัน สันนิษฐานว่ามีเอนไซม์เฉพาะในโปรตีนเสริมเหล่านี้

ในทางกลับกันมีโครงสร้างทางชีววิทยาที่มีโครงสร้างค่อนข้างเรียบง่าย ตัวอย่างเช่นโครงสร้างเส้นใยอื่น ๆ สร้างขึ้นจากโมเลกุลของโปรตีนเพียงชนิดเดียว

ในหลาย ๆ กรณีในห้องปฏิบัติการมีความเป็นไปได้ที่จะย่อยสลายโครงสร้างทางชีววิทยาที่เรียบง่ายให้กลายเป็นองค์ประกอบของพวกมัน - โปรตีนและโมเลกุลอื่น ๆ ภายใต้สภาวะแวดล้อมที่เหมาะสมองค์ประกอบเหล่านี้จะถูกรวมเข้าด้วยกันอีกครั้งตามลำดับที่ถูกต้องและสร้างโครงสร้างเดิมขึ้นมาใหม่ กระบวนการสร้างใหม่นี้มักเรียกกันว่าการประกอบตัวเอง ทีมวิจัยจำนวนมากทั้งในต่างประเทศและในประเทศของเรากำลังศึกษากลไกของมัน หนึ่งในกลุ่มดังกล่าวคือห้องปฏิบัติการโครงสร้างโปรตีนและหน้าที่ของสถาบันชีวเคมีซึ่งมีการศึกษาการประกอบเส้นใยไฟบรินด้วยตนเอง
ไฟบรินเป็นโปรตีนเส้นใยที่ปรากฏในเลือดเมื่อมันแข็งตัว การก่อตัวของเครือข่ายเส้นใยที่ต่อเนื่องกันจะเปลี่ยนเลือดเหลวให้กลายเป็นมวลวุ้นที่แข็งตัว ต้องขอบคุณปรากฏการณ์นี้ที่เลือดหยุดไหลหลังจากเกิดบาดแผล - เลือดบนพื้นผิวที่เสียหายของร่างกายจะแข็งตัว

ในสภาวะที่ดีสำหรับร่างกายในเลือดที่ไหลเวียนผ่านหลอดเลือดที่ไม่ถูกทำลายจะมีสารตั้งต้นของไฟบรินที่ละลายน้ำได้นั่นคือไฟบริโนเจนของโปรตีน เมื่อหลอดเลือดได้รับความเสียหายระบบที่ซับซ้อนพิเศษของโปรตีนจะเริ่มผลิตเอนไซม์ ธ รอมบินซึ่งจะแยกอนุภาคขนาดเล็กสี่ตัวที่เรียกว่าไฟบรินเปปไทด์ออกจากโมเลกุลของไฟบริโนเจนขนาดใหญ่ เมื่อสูญเสียพวกมันไปแล้วไฟบริโนเจนจะเปลี่ยนเป็นไฟบริน - โปรตีนซึ่งเป็นโพลีเมอไรเซชัน (เชื่อมต่อกัน) ของโมเลกุลที่สร้างเส้นใย

โมโนเมอริกไฟบรินโมเลกุลพอลิเมอร์ด้วยลักษณะการสั่งซื้อที่เข้มงวดของกระบวนการประกอบเองทั้งหมด

การศึกษาทดลองเกี่ยวกับกระบวนการประกอบตัวเองจำเป็นต้องมีแนวทางแก้ไข
โมเลกุลของโปรตีนโมโนเมอริกที่สอดคล้องกัน แหล่งที่มาของพวกมันมักจะเป็นโครงสร้างเหนือโมเลกุลตามธรรมชาติซึ่งโมโนเมอร์นั้น "ติดตั้ง" อย่างแน่นหนาไม่มากก็น้อย ความซับซ้อนและความยากลำบากในการได้รับสารละลายโมโนเมอริกเริ่มต้นจากโครงสร้างเหล่านี้คือการ "แยกชิ้นส่วน" ที่ไม่ถูกต้องสามารถทำลายโมเลกุลของโปรตีนที่เปราะบางได้

ดังนั้นปัญหาแรกที่เกิดขึ้นก่อนที่นักวิทยาศาสตร์ที่จะเริ่มศึกษากระบวนการประกอบตัวเองคือการ "รื้อ" โครงสร้างทางชีววิทยาอย่างแม่นยำ ในแต่ละกรณีจำเป็นต้องมองหาวิธีการดำเนินการที่เฉพาะเจาะจงสำหรับแต่ละโครงสร้างซึ่งจะทำลายพันธะระหว่างโมโนเมอร์ที่เป็นส่วนประกอบได้อย่างมีประสิทธิภาพและจะไม่ก่อให้เกิดอันตรายใด ๆ กับโมโนเมอร์เอง สำหรับไฟบรินเป็นเวลาไม่นานที่จะพบวิธีการสลายตัวของเส้นใยโพลีเมอร์ที่น่าพอใจอย่างสมบูรณ์ การแก้ปัญหาของยูเรียในตอนแรกที่เสนอเพื่อจุดประสงค์นี้และโซเดียมโบรไมด์นั้นใช้ไม่ได้ผล เฉพาะในปีพ. ศ. 2508 พนักงานของ TV Varetskaya ในห้องปฏิบัติการของเราได้พัฒนาวิธีการที่ตอบสนองความต้องการทั้งหมดโดยใช้สารละลายเจือจางของกรดอะซิติกที่อุณหภูมิใกล้เคียงกับ 0 ° C โมเลกุลโมโนเมอริกไฟบรินที่ได้รับด้วยวิธีนี้มักจะมี คุณสมบัติเดียวกันผลิตซ้ำจากการทดลองสู่ประสบการณ์ วิธีการก่อนหน้านี้ในการสลายไฟบรินในสารละลายของยูเรียหรือโซเดียมโบรไมด์ไม่ได้ให้คุณสมบัติดังกล่าว: ตัวอย่างโปรตีนโมโนเมอริกที่แตกต่างกันที่ได้รับด้วยความช่วยเหลือแตกต่างกันเช่นอัตราการเกิดโพลิเมอไรเซชันที่แตกต่างกัน

สิ่งที่น่าสนใจคือเมื่อโปรตีนชนิดอื่นซึ่งเป็นโปรตีนโครงสร้างของไมโตคอนเดรียได้รับในสถานะที่ละลายแล้วผลลัพธ์ที่ดีที่สุด (ตามข้อสรุปของนักวิทยาศาสตร์ชาวอเมริกันที่ศึกษาการประกอบโครงสร้างเหล่านี้ด้วยตนเอง) ยังให้สารละลายกรดอะซิติกเจือจางที่เย็นลง

กระบวนการที่เกี่ยวข้องกับการประกอบโครงสร้างด้วยตนเองได้รับการศึกษาในรูปแบบต่างๆหนึ่งในวิธีเหล่านี้คือการศึกษาอย่างเป็นระบบเกี่ยวกับผลลัพธ์ของการมีอิทธิพลต่อกระบวนการของสารบางชนิด

ตัวอย่างเช่นความล่าช้าในการเกิดพอลิเมอไรเซชันของไฟบรินอาจเกิดขึ้นได้หากสารละลายโมโนเมอร์เริ่มต้นสัมผัสกับสารละลายเกลืออนินทรีย์ในน้ำโดยเฉพาะโซเดียมคลอไรด์ ภายในขีด จำกัด ของความเข้มข้นของเกลือต่ำ - มากถึง 2-3% - ความล่าช้าในการเกิดพอลิเมอไรเซชันก็จะยิ่งแรงขึ้นสารละลายก็จะยิ่ง "แข็งแกร่ง"

ข้อเท็จจริงนี้ให้ข้อมูลอะไรบ้าง?

เป็นที่ทราบกันดีว่าเกลือในสารละลายมีอยู่ในรูปของไอออนที่มีประจุไฟฟ้าบวกและลบ ประสิทธิภาพไฟฟ้าสถิตของไอออนของเกลือมักจะประมาณโดยปริมาณพิเศษ - ความแข็งแรงของไอออนิกซึ่งคำนึงถึงความเข้มข้นของสารละลายและขนาดของประจุของไอออน ลักษณะทางเคมีของไอออนของเกลือแต่ละตัวไม่เกี่ยวข้องในกรณีนี้ ความล่าช้าในการเกิดโพลีเมอไรเซชันส่วนใหญ่พิจารณาจากความแข็งแรงของไอออนิกของน้ำเกลือที่เติมลงในสารละลายโปรตีนโมโนเมอริก นี่แสดงให้เห็นว่าผลกระทบที่เกิดจากไฟฟ้าสถิตโดยธรรมชาติเป็นส่วนใหญ่ เห็นได้ชัดว่าเกลือไอออนสกรีน (“ ดับ”) ประจุไฟฟ้าของโมเลกุลโมโนเมอริกไฟบรินซึ่งเป็นสถานการณ์ที่บ่งชี้เพียงว่าประจุไฟฟ้าของพวกมันมีส่วนเกี่ยวข้องกับกลไกของการเชื่อมต่อแบบเลือกของโมเลกุลโปรตีน ภายใต้สภาวะปกติ - ในกรณีที่ไม่มีการรบกวนจากไอออนของเกลือที่มีประจุไฟฟ้าสถิต - กลุ่มไอออนิกที่มีประจุบวกและประจุลบซึ่งเป็นองค์ประกอบเสริมที่อยู่ในศูนย์กลางเฉพาะควรดึงดูดโมเลกุลเข้าหากัน

การศึกษารายละเอียดเพิ่มเติมที่ดำเนินการในห้องปฏิบัติการของเราโดย EV Lugovskii แสดงให้เห็นว่าควบคู่ไปกับผลการตรวจคัดกรองทั่วไปของความแข็งแรงของไอออนิกแล้วยังมีผลกระทบอีกประการหนึ่งของเกลือซึ่งขึ้นอยู่กับลักษณะทางเคมีความแตกต่างของไอออนและขึ้นอยู่กับความสามารถในการ ยึดติดกับโปรตีน เห็นได้ชัดว่าการติดไอออนเข้ากับศูนย์กลางเฉพาะทำให้เกิดการรบกวนเพิ่มเติมในการทำงาน

E.V. Lugovsky ได้ตรวจสอบผลของความเข้มข้นของเกลือที่สูงขึ้นต่อการเกิดพอลิเมอไรเซชัน ปรากฎว่าเกลือบางชนิดล่าช้าอย่างรวดเร็วในขณะที่สารอื่นเร่งปฏิกิริยาโพลีเมอไรเซชัน ตัวอย่างเช่นเกลือที่เกี่ยวข้อง 2 ชนิด ได้แก่ โซเดียมคลอไรด์และโบรไมด์ทำหน้าที่ตรงข้ามกัน: สารเร่งตัวแรกและตัวที่สองทำให้กระบวนการล่าช้า เช่นเดียวกับโบรไมด์ แต่ยิ่งแข็งแกร่งโซเดียมไอโอไดด์ก็ทำหน้าที่เช่นคลอไรด์โดยมีจุดแข็งที่แตกต่างกัน - บางครั้งแรงกว่าจากนั้นก็อ่อนกว่า - ซัลเฟตฟอสเฟตและเกลืออื่น ๆ

ปรากฎว่าด้วยความแรงของผลเร่งปฏิกิริยาต่อไฟบรินพอลิเมอไรเซชันเกลือจะถูกจัดเรียงเป็นแถวที่สอดคล้องกับแถวที่รู้จักกันดีมานานสำหรับ "การตกตะกอน" (การตกตะกอน) ของโปรตีนในสารละลายที่มีเกลือสูง ความเข้มข้น อย่างไรก็ตามในการทดลองกับไฟบรินพอลิเมอไรเซชันการขับเกลือออกจริงยังไม่เกิดขึ้นเนื่องจากมีการศึกษากระบวนการที่ความเข้มข้นของเกลือที่ยังไม่สามารถทำให้เกลือออกมาได้ นอกจากนี้ในระหว่างการขับเกลือออกโปรตีนจะถูกสะสมในรูปของมวลที่ไม่มีรูปร่างและในกรณีที่อธิบายไว้เส้นใยไฟบรินปกติจะถูกสร้างขึ้น - สามารถมองเห็นได้โดยใช้กล้องจุลทรรศน์คอนทราสต์เฟส

การศึกษาจำนวนมากพบว่าความโน้มเอียงของโปรตีนที่จะขับเกลือออกนั้นเพิ่มขึ้นจากการมีอยู่ในโมเลกุลของกลุ่มที่ไม่มีขั้วใกล้กับพื้นผิวและสัมผัสกับสิ่งแวดล้อม ยิ่งกลุ่มดังกล่าวมากเท่าใดความเข้มข้นของน้ำเกลือก็จะยิ่งต่ำลงเท่านั้นซึ่งเพียงพอสำหรับการขับเกลือออกจากโปรตีน

ตำแหน่งที่รู้จักกันดีเหล่านี้สามารถใช้เพื่ออธิบายผลการทดลองของเราซึ่งไม่ต้องสงสัยเลยว่ามีการแสดงผลของการขับเกลือออกมาซึ่งบ่งชี้ว่าโมเลกุลของไฟบรินโมโนเมอริกควรมีกลุ่มที่ไม่มีขั้วจำนวนมากบนพื้นผิวของมัน แต่เราไม่ได้มีการขับเกลือออกมาอย่างแท้จริง ผลของการขับเกลือออกมาจะปรากฏเฉพาะในการเร่งความเร็วของพอลิเมอไรเซชันเฉพาะ สิ่งนี้สามารถอธิบายได้โดยข้อเท็จจริงที่ว่ากลุ่มที่ไม่มีขั้วเป็นส่วนประกอบเสริมของศูนย์กลางเฉพาะของโมเลกุลโปรตีน

ดังนั้นการศึกษาผลของสารละลายน้ำเกลือต่อไฟบรินพอลิเมอไรเซชันแสดงให้เห็นว่าทั้งปฏิกิริยาไฟฟ้าสถิตและปฏิกิริยา "ไม่ชอบน้ำ" ระหว่างกลุ่มที่ไม่มีขั้วมีส่วนเกี่ยวข้องในกระบวนการประกอบไฟบรินด้วยตนเอง ข้อมูลจากการศึกษาอื่น ๆ ระบุว่าปฏิสัมพันธ์ประเภทที่สามระหว่างโมเลกุลของโปรตีนมีส่วนเกี่ยวข้องด้วยเช่นพันธะไฮโดรเจน

ให้เราหันไปหาไฟบริโนเจนซึ่งเป็นสารตั้งต้นของไฟบริน โมเลกุลของมันยังสามารถพอลิเมอไรเซชันเพื่อสร้างเส้นใยคล้ายไฟบริน ดังนั้นโมโนเมอร์ไฟบริโนเจนยังมีศูนย์เฉพาะ อย่างไรก็ตามการเกิดพอลิเมอไรเซชันต้องใช้เงื่อนไขพิเศษและโดยเฉพาะอย่างยิ่งสารละลายมีความแข็งแรงไอออนิกสูง หากการป้องกันประจุไฟฟ้าทำให้ไฟบรินพอลิเมอไรเซชันล่าช้าดังนั้นในทางกลับกันมันเป็นข้อกำหนดเบื้องต้นสำหรับการรวมโมโนเมอร์ไฟบริโนเจนในห่วงโซ่ แต่ตามมาว่าตำแหน่งของประจุไฟฟ้าในศูนย์กลางเฉพาะของโมเลกุลไฟบริโนเจนนั้นไม่เอื้ออำนวยต่อการเกิดพอลิเมอไรเซชันและควรดำเนินการผ่านปฏิสัมพันธ์ของกลุ่มเคมีที่ไม่มีประจุไฟฟ้าเท่านั้น

ไฟบรินเปปไทด์ซึ่งมีความแตกแยกซึ่งโมเลกุลของไฟบรินจะกลายเป็นโมเลกุลไฟบรินโมโนเมอร์มีประจุไฟฟ้าลบ เห็นได้ชัดว่าการกำจัดออกเป็นปัจจัยที่เปลี่ยนระบบของประจุในศูนย์กลางเฉพาะและสร้างความสมบูรณ์แบบ

ที่น่าสนใจคือเลือดออกชนิดหนึ่งซึ่งเป็นโรคทางพันธุกรรมที่รุนแรงเกิดจากการเปลี่ยนแปลงของไฟบริโนเจนที่กลายพันธุ์ซึ่งโปรตีนนี้จะสูญเสียประจุบวกใกล้กับจุดที่มีความแตกแยกของไฟบรินเปปไทด์ หลังเช่นเดียวกับในกรณีปกติจะถูกแยกออก แต่ thrombin ไม่ก่อให้เกิดการกระตุ้นของ fibrinogen อีกต่อไป (ตามแผนภาพแสดงให้เห็นว่าการกระตุ้นประกอบด้วยความจริงที่ว่าประจุบวกที่อยู่ใกล้เคียงของศูนย์เฉพาะจะถูกปล่อยออกมาจากผลของไฟบรินเปปไทด์ หากไม่มีประจุดังกล่าวความแตกแยกของไฟบรินเปปไทด์จะไม่มีความหมาย: การกระตุ้นจะไม่เกิดขึ้น)

ชิ้นส่วนของไฟบริโนเจนหรือไฟบรินบางส่วนมีลักษณะเฉพาะของศูนย์เฉพาะที่มีข้อบกพร่องซึ่งอย่างไรก็ตามสามารถโต้ตอบกับไฟบรินโมโนเมอริกได้ ชิ้นส่วนดังกล่าวสามารถหาได้จากการย่อยสลายของโปรตีนเหล่านี้โดยเอนไซม์ ในการทดลองกับพวกเขาเป็นเรื่องง่ายที่จะสังเกตว่าชิ้นส่วนที่ใช้งานโต้ตอบกับไฟบรินขัดขวางการประกอบเส้นใยอย่างไร เป็นการทดลองอย่างแม่นยำเช่นการผลิตและการศึกษาชิ้นส่วนที่ใช้งานอยู่ซึ่งห้องปฏิบัติการของเรากำลังดำเนินการอยู่ หวังว่าจากการศึกษาโครงสร้างและปฏิกิริยาคัดเลือกของชิ้นส่วนเหล่านี้เราจะเข้าใจได้ดีขึ้นว่าโปรตีนถูกสร้างและทำหน้าที่อย่างไร

ความสมบูรณ์ของหมู่ไอออนิกซึ่งมีบทบาทสำคัญเช่นนี้ในการประกอบไฟบรินในตัวเองก็มีความสำคัญเช่นกันในการประกอบโครงสร้างทางชีววิทยาอื่น ๆ ด้วยตนเอง ส่วนแบ่งของพลังงานของพันธะไฟฟ้าสถิตในปริมาณพลังงานปฏิสัมพันธ์ทั้งหมดของโมเลกุลที่เชื่อมต่อกันนั้นอาจไม่มาก สิ่งที่สำคัญกว่าสำหรับการเชื่อมต่อของโมเลกุลคือพันธะ "ไม่ชอบน้ำ" แต่กลุ่มไอออนิกสามารถเร่งความเร็วในการประกอบตัวเองได้ ประจุไฟฟ้าสถิตสามารถโต้ตอบได้ในระยะทางที่ค่อนข้างยาว และเป็นการดำเนินการในระยะยาวของพวกเขาที่ทำให้เป็นไปได้ที่จะ "ตรวจสอบ" สภาพแวดล้อมเพื่อจดจำคู่ค้าที่ต้องการและติดต่อเขาในลักษณะที่มุ่งเน้น
รูปแบบที่สมบูรณ์ของการสร้างไฟบรินเริ่มต้นด้วยไฟบริโนเจนรวมถึงเอนไซม์ ธ รอมบินซึ่งมีลักษณะเฉพาะด้วยการคัดเลือกที่ดีอย่างน่าอัศจรรย์ ภายใต้เงื่อนไขลักษณะการออกฤทธิ์ของมันจะไม่ส่งผลต่อโปรตีน "แปลกปลอม" จำนวนมากเลย มันทำหน้าที่เฉพาะกับไฟบริโนเจนและทำหน้าที่เฉพาะอย่างยิ่งเพียงอย่างเดียว: มันจะแยกไฟบรินเปปไทด์ออกจากมัน การทำงานของ thrombin นี้จำเป็นและเพียงพอสำหรับการสร้าง monomeric fibrin

สิ่งนี้ชี้ให้เห็นว่าเมื่อประกอบโครงสร้างที่ซับซ้อนมากซึ่งเกิดขึ้นในหลายขั้นตอนต้องทำเอนไซม์เฉพาะเช่น ธ รอมบินด้วยเป็นเรื่องง่ายที่จะจินตนาการถึงลำดับของปฏิกิริยาต่อไปนี้: โปรตีนตั้งต้นที่มีไว้เพื่อเข้าร่วมในปฏิกิริยาการชุมนุมสองตัวถูกกระตุ้นโดยเอนไซม์ตัวแรกและรวมเข้ากับพันธมิตรที่เฉพาะเจาะจง สิ่งนี้ทำให้พร้อมใช้งานสำหรับเอนไซม์ตัวที่สองและสิ่งที่แนบมาเฉพาะของพันธมิตรที่สองในภายหลัง เป็นไปได้ว่านี่เป็นกลไกของการจัดโครงสร้างทางชีววิทยาเหล่านั้นอย่างแม่นยำความซับซ้อนซึ่งไม่รวมความเป็นไปได้ในการประกอบตัวเองโดยตรง

ในขั้นตอนกลางของการประกอบโครงสร้างที่ซับซ้อนเอ็นไซม์ไม่เพียง แต่เป็นเครื่องมือในการกระตุ้นเท่านั้น การกระทำของพวกมันสามารถเปลี่ยนแปลงคุณสมบัติทั่วไปของโปรตีน ตัวอย่างเช่นโปรตีนบางชนิดที่“ ฝังตัว” อยู่ในโครงสร้างแล้วสามารถกลายเป็นส่วนที่ไม่ละลายน้ำได้โดยสูญเสียส่วนประกอบที่ไม่ชอบน้ำเนื่องจากเอนไซม์ แน่นอนว่าโครงการดังกล่าวไม่ได้ยกเว้นคนอื่น ๆ ซึ่งบ่งบอกถึงความเป็นไปได้ของการมีอยู่ของโปรตีนตัวพาที่ส่งโปรตีนที่ไม่ละลายน้ำไปยังสถานที่ประกอบ

โดยสรุปควรสังเกตว่าการศึกษากระบวนการประกอบของโครงสร้างทางชีววิทยาเหนือโมเลกุลเป็นสนามที่เต็มไปด้วยคำถามที่ไม่ชัดเจนและซับซ้อน ดังนั้นในขั้นตอนของการพัฒนานี้ข้อมูลเกี่ยวกับกระบวนการที่เกิดขึ้นในระบบที่ค่อนข้างง่ายเช่นระบบการสร้างเส้นใยไฟบรินจึงน่าสนใจและมีประโยชน์อย่างยิ่ง

V. ผู้เชื่อ

สิ่งพิมพ์ที่คล้ายกัน

แรงกระตุ้นของประสาทและ RNA

การเกิดอณูชีววิทยา

"สร้าง" โมเลกุลได้อย่างไร?